Pré-Collagène Vegan

Chaque gélule contient : Coll-Egan© (glycine, hydroxyproline, acide glutamique, alanine, arginine, acerola, acide ascorbique, extrait de bourgeon de bambou, proline), glycine, acide hyaluronique, proline, acide ascorbique, gluconate de zinc, poudre d’acacia Bio, Huile de Tournesol.Gélule végétale : HPMCellulose.

Pour 2 gélules par jour :

• 400 mg de Coll- egan®
• 150 mg d’Acide Hyaluronique
• 300 mg de Glycine
• 100 mg de Proline
• 50 mg de Vitamine C
• 2,6 mg de Zinc

Pour garantir une conservation optimale et préserver la qualité des gélules, un sachet déshydratant est placé à l'intérieur du pilulier. Ce sachet est totalement sécurisé et indispensable pour maintenir vos produits dans les meilleures conditions.

Quand doit on prendre le complément alimentaire Pré-Collagène Vegan ?

Il est préférable de prendre vos gélules de pré-collagène au cours du repas, pour une bonne absorption. (De préférence éloigné de la prise de thé ou café).

Combien de gélules ?

Ce complément est à destination des adultes. Il est conseillé de prendre 2 gélules par jour

Comment prendre la gélule ?

Le Pré-collagène Vegan Argalys est un complément alimentaire sous forme de gélule. Vous pouvez les prendre avec un grand verre d’eau.

Durée d’une boite :

Chaque pilulier contient 60 gélules soit 1 mois de cure.

Précautions à respecter : 

A conserver hors de la portée des enfants, à l’abri de la chaleur et de l’humidité.
A consommer dans le cadre d’une alimentation variée et équilibrée, et d’un mode de vie sain. Ne pas dépasser le dosage conseillé.
Les femmes enceintes et allaitantes doivent prendre l’avis d’un médecin avant toute supplémentation.

Le collagène alimentaire, qu’il soit bovin ou marin, est une protéine. Or, toute protéine ingérée est soumise à la digestion enzymatique dans le tractus gastro-intestinal. Elle est fragmentée en peptides puis en acides aminés libres avant absorption [1].

Une fois absorbés, ces acides aminés rejoignent le pool systémique d’acides aminés circulants.

L’organisme ne transporte pas le collagène intact vers la peau ou les articulations.

Le fondement : Le collagène brut n’est pas assimilé

Le collagène est la protéine structurale la plus abondante de l’organisme humain. Il représente environ 25 à 35 % des protéines
totales et constitue l’architecture principale de la peau, des tendons, des cartilages et des os [1]. Sa fonction repose sur une organisation fibrillaire spécifique qui confère aux tissus résistance mécanique et élasticité.

Un point fondamental est cependant souvent simplifié à l’excès : l’ingestion de collagène ne signifie pas son incorporation directe dans les tissus.

Comme toute protéine alimentaire, le collagène est hydrolysé au cours de la digestion en peptides puis en acides aminés libres avant absorption intestinale [2].

Les éléments absorbés rejoignent ensuite le pool général d’acides aminés circulants. La synthèse du collagène tissulaire dépend alors exclusivement des mécanismes de traduction génétique et de disponibilité des substrats intracellulaires.

Il n’existe donc pas de transfert direct « collagène ingéré → collagène cutané ».

Le véritable facteur limitant : la disponibilité des acides aminés spécifiques

Le collagène possède une signature biochimique
unique parmi les protéines humaines :

• Environ 30 % de glycine
• Environ 15 % de proline et d’hydroxyproline
• Une dépendance stricte à la vitamine C pour la maturation enzymatique

La glycine occupe systématiquement une position sur trois dans la séquence primaire du collagène. Cette répétition (Gly-X-Y) permet la formation de la triple hélice caractéristique des collagènes
fibrillaires [1].

La proline et son dérivé hydroxylé, l’hydroxyproline, assurent la stabilité conformationnelle de cette hélice grâce à des interactions spécifiques intra- et intermoléculaires [4].

La maturation du collagène nécessite en outre l’hydroxylation de certains résidus de proline et de lysine par les enzymes prolyl-hydroxylase et lysyl-hydroxylase, dont l’activité dépend directement de la vitamine C [3]. Une déficience en vitamine C altère cette étape, comme l’illustre le scorbut.

La synthèse du collagène dépend donc de trois conditions biologiques :

1. Disponibilité suffisante en glycine
2. Disponibilité suffisante en proline
3. Fonctionnement optimal des enzymes de maturation
   dépendantes de la vitamine C

Lorsqu’un de ces éléments devient limitant, la capacité de synthèse peut être diminuée. Ce principe correspond à la notion de facteur limitant métabolique.

Pourquoi apporter directement des acides aminés spécifiques (dont la glycine et la proline) ?

La composition particulière implique que la synthèse de collagène nécessite un apport continu de ces acides aminés spécifiques.

Une assimilation directe

La glycine et la proline sous forme libre sont de faible poids moléculaire et sont rapidement absorbées au niveau intestinal.
Elles rejoignent directement le pool d’acides aminés plasmatiques disponibles pour la synthèse protéique.

À l’inverse, le collagène hydrolysé doit être digéré avant d’être utilisable. Bien que certains peptides riches en hydroxyproline puissent être détectés transitoirement dans la circulation après ingestion [2], ils sont ensuite métabolisés et intégrés au métabolisme général des acides aminés.

Une approche centrée sur la biosynthèse endogène

L’organisme synthétise plusieurs types de collagène (type I, II, III, etc.), chacun répondant à des besoins tissulaires spécifiques. Cette synthèse repose sur l’expression génique et l’assemblage intracellulaire de chaînes polypeptidiques précises.

Des travaux expérimentaux ont montré que la disponibilité en acides aminés spécifiques peut moduler l’expression de gènes impliqués dans la matrice extracellulaire et influencer la production de
collagène dans des modèles cellulaires [6].

L’apport ciblé en glycine et proline s’inscrit donc dans une logique physiologique : soutenir la capacité de synthèse intrinsèque plutôt que fournir une protéine exogène préformée.

L’importance des cofacteurs enzymatiques

Vitamine C :

La vitamine C est un cofacteur indispensable des enzymes prolyl- et lysyl-hydroxylases, responsables de l’hydroxylation des résidus de proline et de lysine [3]. Cette étape conditionne la stabilité de la triple hélice et la résistance mécanique des fibres de collagène.

Sans hydroxylation adéquate, la structure fibrillaire est altérée, ce qui explique les manifestations tissulaires observées en cas de carence sévère.

Zinc :

Le zinc est un oligo-élément impliqué dans l’activité de nombreuses enzymes liées à la synthèse protéique et à la régulation cellulaire [5]. Il participe au maintien de fonctions enzymatiques essentielles au renouvellement tissulaire et à l’intégrité de la matrice extracellulaire.

L’intérêt d’une formule complète avec Acide Hyaluronique

La synthèse du collagène ne suffit pas à elle seule à assurer la qualité fonctionnelle des tissus conjonctifs. La matrice extracellulaire est un environnement structuré, composé non seulement de fibres de collagène, mais également de glycosaminoglycanes, dont l’acide hyaluronique constitue un élément majeur.

L’acide hyaluronique est une macromolécule naturellement présente dans le derme et dans le liquide synovial articulaire. Sa structure lui confère une forte capacité de rétention d’eau, participant à l’hydratation tissulaire, à la souplesse cutanée et à la viscosité articulaire.

Dans la peau, l’acide hyaluronique contribue au maintien de l’élasticité et à la cohésion du réseau dermique. Plusieurs essais
cliniques randomisés ont montré qu’une supplémentation orale pouvait améliorer certains paramètres objectifs d’hydratation cutanée et d’élasticité après plusieurs semaines d’administration [7].

Au niveau articulaire, l’acide hyaluronique est un constituant essentiel du liquide synovial, où il participe à la lubrification et à l’absorption des contraintes mécaniques.

Des études cliniques menées chez des sujets présentant des douleurs articulaires légères à modérées ont rapporté une amélioration du confort articulaire et de la mobilité après supplémentation orale [8–10].

L’association, au sein d’une même formule, d’acides aminés spécifiques impliqués dans la synthèse du collagène et d’acide
hyaluronique vise ainsi à soutenir deux composantes complémentaires de la matrice extracellulaire :

• La structure fibrillaire (collagène)
• L’environnement hydraté et viscoélastique (acide
  hyaluronique).

Pré-collagène : une alternative au collagène animal

Les compléments traditionnels reposent principalement sur des hydrolysats de collagène bovin ou marin. Plusieurs études cliniques ont évalué leurs effets sur la peau ou la composition corporelle [8].

Cependant, le collagène commercialisé sous forme de « collagène hydrolysé » ou de « peptides de collagène » est généralement
obtenu à partir de sous-produits de l’industrie agroalimentaire, notamment des tissus conjonctifs issus de la transformation de viande (peaux, cartilages, os).

Si cette approche s’inscrit dans une logique de recyclage des matières premières animales, elle repose néanmoins sur une chaîne
d’approvisionnement dépendante de l’élevage intensif et des pratiques industrielles associées.

C’est la raison pour laquelle, chez Argalys, nous avons formulé une alternative qui repose sur plusieurs principes :

• Une formule clean et traçable
• Soutenir la synthèse endogène du collagène ;
• Associer les cofacteurs indispensables ;

Cette stratégie repose sur une compréhension mécanistique de la biosynthèse du collagène plutôt que sur un apport protéique exogène direct.

Références scientifiques :

1. Kadler KE et al. Collagens at a glance. J Cell Sci. 2007;120(Pt 12):1955–1958.
2. Iwai K et al. Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. J Agric Food Chem. 2005;53(16):6531–6536.
3. Gjaltema RAF, Bank RA. Molecular insights into prolyl and lysyl
hydroxylation of fibrillar collagens in health and disease. Crit Rev Biochem Mol Biol. 2017;52(1):74–95.
4. Yamauchi M, Sricholpech M. Lysine post-translational modifications of collagen. Essays Biochem. 2012;52:113–133.
5. Prasad AS. Zinc in human health: effect of zinc on immune cells. Mol Med. 2008;14(5-6):353–357.
6. Tedesco L et al. A designer mixture of six amino acids promotes
extracellular matrix gene expression in cultured human fibroblasts. Nutrients. 2022.
7. Oe M et al. Oral hyaluronan relieves wrinkles: a double-blind
placebo-controlled study. Nutr J. 2017.
8. Proksch E et al. Oral supplementation of specific collagen peptides has beneficial effects on human skin physiology. Skin Pharmacol Physiol. 2014.
9. Kalman DS et al. A randomized double-blind placebo-controlled clinical trial evaluating oral hyaluronic acid for knee osteoarthritis. Nutr J. 2008.
10. Tashiro T et al. Oral administration of hyaluronic acid improves knee joint function. Exp Ther Med. 2012.
11. Sato T et al. Oral hyaluronic acid improves symptoms in patients with knee osteoarthritis. J Med Food. 2017.